home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ MacFormat 1995 July / macformat-026.iso / mac / Shareware City / Science / TopPred II ƒ / TopPredII 1.1.1 / TopPredII 1.1.1.rsrc / TEXT_128_Scales Help text.txt < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-04-03  |  1.1 KB  |  14 lines
  1. GES .- Engelman,D.M., Steitz,T.A., Goldman,A. (1986) Ann. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 15, 321-530.
  2. The most recommended for studies about hydrophobic proteins. All predictions and limits in this software have been calculated with this scale. 
  3.  
  4. GvH1.-  von Heijne,G. (1992) J. Mol. Biol. 225, 487-94
  5. Considered to improve the GES scale with prokaryotic proteins.
  6.  
  7. KD.- Kyte,J., Doolitle,R.F. (1982) J. Mol. Biol. 157, 105-32
  8. This escale is based upon water-to-vapor transfers, and gives good results when the transfer of free energy is really important.
  9.  
  10. OMH.- Sweet,R.M., Eisenberg,D. (1983) J. Mol. Biol. 171, 479-88
  11. This scale is derived from the assumption that families of proteins that fold in the same way do so because they have the same pattern of residue hydrophobicities along their sequences.
  12.  
  13. PA.- Persson, B., Argos, P. (1994) J. Mol. Biol. 237, 182-192
  14. This scale, which is double, takes into account the propensity for a residue to be localised in the core or in the boundaries of a transmembrane domain. Prediction of the transmembrane segments is done following a method which differs slightly from the trapezoid method.